Nagalase und der Krebsschalter

Zunächst wurde Nagalase als neuartiger Tumormarker gehandelt, doch nun erachten die meisten schulmedizinisch orientierten Ärzte das Enzym als etwas, worüber man nicht sprechen darf, oder beeilen sich, einen möglichen Nutzen in Abrede zu stellen. Nach dem Tod von mehreren ganzheitlich orientierten Ärzten halten sich nun schon seit 2015 beharrlich Verschwörungstheorien. Dass manche von ihnen von Skeptikern „entlarvt“ wurden, ändert nichts daran. Dr. James Jeffrey Bradstreet und Dr. Nicholas Gonzalez, die im Juli beziehungsweise September 2015 unter mysteriösen Umständen ums Leben kamen, können als die bekanntesten Betroffenen bezeichnet werden. Beide hatten sich für die Nagalase/GcMAF-Forschung von Nobuto Yamamoto et al. stark gemacht und glaubten daran, dass die Methode bei der Behandlung von Autismus, Krebs und Aids nützlich sein könnte.

Bei Nagalase handelt es sich um ein Enzym, das am Abbau der extrazellulären Matrix beteiligt ist. Die offizielle chemische Bezeichnung lautet Alpha-N-Acetylgalactosaminidase. Das Enzym, das von verschiedenartigen Krebszellen im Zuge des invasiven Wachstums sezerniert wird, ist in der Lage, das Vitamin-D-bindende Protein (DBP), besser bekannt als Gc-Protein (auch als Gc-Globulin oder gruppenspezifische Komponente bezeichnet), zu deglykosylieren. Das Gc-Protein gilt als Vorläufermolekül des wichtigsten Makrophagen-aktivierenden Faktors (MAF).

Darüber hinaus nimmt das Gc-Protein wichtige physiologische Aufgaben wahr, indem es extrazelluläres G-Aktin beseitigt und die Chemotaxis von neutrophilen Granulozyten fördert. GcMAF – auch DBP-MAF genannt – aktiviert die phagozytotische Funktion von Makrophagen, sodass die Antigenpräsentation erfolgen und somit die Immunantwort eingeleitet werden kann. Im Rahmen von Versuchen mit einer menschlichen Brustkrebs-Zelllinie (MCF-7) konnte eine ausgeprägte Antitumorwirkung dieser Substanz festgestellt werden.1 Der Funktionsverlust des Gc-Proteins als Vorläufer von GcMAF führt zu Immunsuppression und der Ausbreitung des Tumors.

Bei konventionellen Immuntherapien kommen heutzutage der Bacillus Calmette-Guérin (BCG) beziehungsweise andere Liganden von Toll-ähnlichen Rezeptoren sowie Impfungen mit dendritischen Zellen zum Einsatz. Der spezifische Wirkmechanismus dieser Impfstoffe besteht darin, die Angioneogenese (Neubildung von Blutgefäßen im Rahmen des Tumorwachstums) zu hemmen und die Apoptose (programmierter Zelltod) von Krebszellen auszulösen. Die aus natürlichen Nahrungsmitteln gewonnene Substanz GcMAF besitzt Berichten zufolge eine weitaus stärkere Wirkung (die neunfache) als die pharmazeutischen Impfstoffe, wenn es darum geht, eine Aktivierung von T-Lymphozyten und natürlichen Killerzellen herbeizuführen.2 Die bedauerliche Nebenwirkung der BCG-Immuntherapie besteht darin, dass die durch sie ausgelösten Entzündungsreaktionen Metaboliten der Zellmembran wie Lysophosphatidylcholin (LPC) freisetzen, die auch das gesunde Gewebe schädigen können, während GcMAF die Integrität der Zellmembran nicht beeinträchtigt.

Bemängelte Schwachstellen

Eigentlich würde uns somit nicht nur ein Enzym (Nagalase) zur Verfügung stehen, das als Tumormarker infrage kommt, sondern auch ein Anti-Tumor-Wirkstoff (GcMAF), der einen Antigen-Rezeptor-Mechanismus nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip auslöst. Doch leider wurden im Jahr 2014 drei der vier Originalstudien Yamamotos von den wissenschaftlichen Fachzeitschriften, die sie 2007 bis 2009 veröffentlicht hatten, wieder zurückgezogen. Eine der Schwachstellen von Yamamotos Forschungsarbeiten besteht darin, dass er gewisse Informationen über den Gesundheitszustand der teilnehmenden Patienten nicht preisgab. Hinzu kommt, dass er in seinen Studien Nagalase heranzog, um die Entwicklung der Krebserkrankung zu überwachen, und auf histopathologische Methoden (Untersuchung der betroffenen Gewebe) verzichtete. Für die Nagalase-Forschung kam dies einem Todesurteil gleich.3

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